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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  41 lines
  1. *********************************
  2. * Chitinases class I signatures *
  3. *********************************
  4.  
  5. Chitinases (EC 3.2.1.14) [1] are enzymes that  catalyze the  hydrolysis of the
  6. beta-1,4-N-acetyl-D-glucosamine  linkages in  chitin polymers.  From  the view
  7. point of sequence similarity  chitinases  belong to either  family 18 or 19 in
  8. the classification of glycosyl hydrolases [2].  Chitinases of  family 19 (also
  9. known as classes IA or I and IB or II) are enzymes from  plants  that function
  10. in the defense against fungal and insect pathogens by destroying their chitin-
  11. containing cell wall.  Class IA/I and IB/II enzymes  differ  in  the  presence
  12. (IA/I)  or  absence (IB/II) of a  N-terminal  chitin-binding  domain  (see the
  13. relevant section).  The catalytic domain of these enzymes consist of about 220
  14. to 230 amino acid residues.
  15.  
  16. As signature patterns we selected two highly conserved regions,  the first one
  17. is located in the N-terminal section  and  contains  one  of the six cysteines
  18. which are conserved  in  most, if  not all, of  these  chitinases and which is
  19. probably involved in a disulfide bond.
  20.  
  21. -Consensus pattern: C-x(4,5)-F-Y-[ST]-x(3)-[FY]-[LIVMF]-x-A-x(3)-[YF]-x(2)-F-
  22.                     [GSA]
  23. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25.  
  26. -Consensus pattern: [LIVM]-[GSA]-F-x-[STAG](2)-[LIVMFY]-W-[FY]-W-[LIVM]
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  29.  
  30. -Expert(s) to contact by email: Neuhaus J.-M.
  31.                                 neuhaus@urz.unibas.ch
  32.                                 Henrissat B.
  33.                                 bernie@cermav.grenet.fr
  34.  
  35. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  36.  
  37. [ 1] Flach J., Pilet P.-E., Jolles P.
  38.      Experientia 48:701-716(1992).
  39. [ 2] Henrissat B.
  40.      Biochem. J. 280:309-316(1991).
  41.